توضیحات
ABSTRACT
The standard substrate complexation mechanism engages natural binding sites. In contrast, supramolecular structures may form complexes with proteins by penetrating in regions which are either naturally unstable or become temporarily accessible due to structural rearrangements related to the protein’s function. This may result in enhancement of irreversible processes (e.g. immune complexation or complement activation) or inhibition of reversible processes (e.g. enzymatic catalysis). Only ribbon-like supramolecular structures may form complexes with proteins. Having anchored itself inside the protein, the supramolecular ligand is protected against environmental factors such as changes in pH. This type of interaction represents a unique, nonstandard phenomenon in the context of proteomics.
INTRODUCTION
Biological function is a critical aspect in proteomics, and is often defned as the capability to interact with specifc ligands and form complexes. Protein ligands tend to be either small molecules or small fragments of larger systems. They bind to the target protein in a specifc area called the active site (or active group). Typically, the active site is a pocket where the ligand may directly contact the nonpolar interior of the protein – an environment which excludes water. The result is a stable complex and the ability to carry out reactions which would not be possible in an aqueous solution. Proteins are generally incapable of interaction in areas other than their active sites, since tight packing of polypeptide chains prevents penetration of random ligands. Nevertheless, the protein is not a monolith: its dynamic nature means that under certain conditions the packing of polypeptide chains may undergo relaxation, enabling small molecules to penetrate protein interior . Those ligands cannot form stable bonds due to low binding energy in an area otherwise unprepared for specifc interaction with such compounds – to put it simply, a rigid molecule is not likely to exhibit good alignment with the conformation of a folded polypeptide chain. The high mobility of small ligands also discourages strong interactions.
چکیده
مکانیزم انعطاف پذیری بستر استاندارد شامل سایت های اتصال طبیعی می شود. در مقابل، ساختارهای سوپرومولکولی ممکن است با استفاده از نفوذ در مناطقی که به طور طبیعی بی ثبات هستند یا به طور موقت به دلیل بازسازی ساختاری مربوط به عملکرد پروتئین به طور موقت به وجود می آیند، تشکیل شوند. این ممکن است موجب افزایش فرآیندهای غیرقابل برگشت (مثلا، پیچیدگی سیستم ایمنی یا فعال شدن مکمل) یا مهار فرآیندهای برگشت پذیر (مثلا کاتالیز آنزیم) شود. فقط ساختارهای سوپرومولکولی مانند روبن ممکن است پروتئین های پیچیده ای ایجاد کنند. لیگاند فوقانی مولکولی خود را در برابر عوامل محیطی مانند تغییرات pH محافظت می کند. این نوع تعامل نشان دهنده یک پدیده منحصر به فرد و غیر استاندارد در زمینه پروتئومیک است.
مقدمه
عملکرد بیولوژیکی یک جنبه حیاتی در پروتئومیک است و اغلب به عنوان توانایی در تعامل با لیگاند های خاص و فرمول های پیچیده تعریف می شود. لیگاندهای پروتئین تمایل دارند که مولکول های کوچک یا قطعات کوچک سیستم های بزرگتر باشند. آنها به پروتئین هدف در یک ناحیه خاص به نام سایت فعال (یا گروه فعال) متصل می شوند. به طور معمول، سایت فعال یک جیب است که لیگاند می تواند به طور مستقیم با درون غشایی پروتئین – محیطی که آب را شامل می شود، تماس بگیرد. نتیجه یک مجموعه پایدار و توانایی انجام واکنش هایی است که در محلول آبی امکان پذیر نخواهد بود. پروتئین ها عموما ناتوان از تعامل در مناطق غیر از سایت های فعال خود هستند، از آنجا که بسته بندی تنگ زنجیره های پلی پپتیدی مانع از نفوذ لیگاند های تصادفی می شود. با این وجود، پروتئین یک مونولیت نیست: طبیعت پویایی آن بدان معنی است که در شرایط خاص بسته بندی زنجیره های پلیپپتیدی ممکن است تحت آرامش قرار گیرد، و مولکول های کوچک قادر به نفوذ به داخل پروتئین می شوند. این لیگاندها به علت انرژی کم اتصال در یک منطقه در غیر این صورت آماده به تعامل خاص با چنین ترکیباتی نمی توانند اوراق قرضه پایدار را ایجاد کنند. به طور ساده، یک مولکول سفت و سخت با هماهنگی یک زنجیره پلیپپتیدی پیچ خورده هماهنگی ندارد. تحرک بالا لیگاند های کوچک نیز از تعاملات شدید جلوگیری می کند.
Year: 2016
Publisher: SPRINGER
By : Irena Roterman · Leszek Konieczny
File Information: English Language/ 144 Page / size: 7.02 MB
Only site members can download free of charge after registering and adding to the cart
سال : 1395
ناشر : SPRINGER
کاری از : ایروان رومنمن · Leszek Konieczny
اطلاعات فایل : زبان انگلیسی / 144 صفحه / حجم : MB 7.02
نقد و بررسیها
هنوز بررسیای ثبت نشده است.