Introduction to Biomolecular Structure and Biophysics

ABSTRACT

The present chapter highlights the structural properties of amino acids and organization of proteins into primary, secondary, tertiary, and quaternary structures. The concept of dihedral angles and Ramachandran plot is given to provide an understanding of the thermodynamically feasible protein conformations. The biophysical concepts of structural hierarchy are explained with the help of suitable examples. A deep understanding of various folds and motifs is provided to clear the theoretical aspects of protein structure and its functional implications including the recently discovered novel fold. Besides thermodynamic parameters of structural organization, various covalent and noncovalent interactions that play an important role in protein structure are explained. The important globin-containing proteins, namely, hemoglobin, myoglobin, cytochromes, and lysozyme, have been discussed with respect to their structural features responsible for their functioning. Further, the structural aspects of integral and peripheral membrane proteins are elaborated.

INTRODUCTION

Proteins are the result of polymerization of L-α-amino acids by peptide bonding (Fig. 1.1). This, however, is also true for any polypeptide or small peptide. As an additional information to define what a protein is, one needs to consider that proteins, different from other polymers made of L-α-amino acids, are products of biological evolution. They have a biological function which is defined by their unique three-dimensional structures (Kyte 1991; Branden and Tooze 1999; Petsko and Ringe 2004). Intrinsically unfolded proteins do not display a rigid structure, yet they still have a biological function which depends on their structural properties. These proteins usually adopt different conformations depending on which interaction partner is associated with them, and when free in solution they explore an ensemble of different conformations. Amino acids are zwitterionic molecules, meaning that they have both acidic (carboxylate) and basic (amino) groups and have neutral net charge. However, in addition to the amino and acid groups, amino acids have a radical group (or side chain) covalently linked to a central carbon, the α-carbon. If this side chain is not neutral then the resulting molecule will be charged. There are only 20 proteinogenic amino acids (the ones found in natural proteins), and each one of them is specifically designated by one or more codons in the genetic code.

چکیده

در این فصل، خواص ساختاری اسیدهای آمینه و سازماندهی پروتئین ها به ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم مشخص می شود. مفهوم زاویه دیفرانسیل و طرح راماهاandran داده شده است تا درک مفاهیم پروتئین ترمودینامیکی امکان پذیر باشد. مفاهیم بیوفیزیکی سلسله مراتب ساختاری با کمک نمونه های مناسب توضیح داده شده است. درک عمیق از چهره های مختلف و موتیف برای روشن ساختن جنبه های نظری ساختار پروتئین و پیامدهای کاربردی آن، از جمله رمان جدید اختراع شده است. علاوه بر پارامترهای ترمودینامیکی ساختار سازمانی، متابولیسم های مختلف کوانتومی و غیر انعقادی که نقش مهمی در ساختار پروتئین بازی می کنند، توضیح داده شده است. پروتئین های حاوی گلوبین مهم، یعنی هموگلوبین، میوگلوبین، سیتوکروم و لیزوزیم، با توجه به ویژگی های ساختاری آنها مسئول عملکرد آنها مورد بحث قرار گرفته است. علاوه بر این، جنبه های ساختاری پروتئین های غشایی محیطی و محیطی مشخص می شود.

مقدمه

پروتئین ها در نتیجه پلیمریزاسیون اسید آمینه L-α با پیوند پپتید هستند (شکل 1.1). این، با این حال، برای هر پلی پپتیدی یا پپتید کوچک نیز صادق است. به عنوان یک اطلاعات اضافی برای تعریف پروتئین، باید توجه داشته باشید که پروتئین ها، متفاوت از پلیمرهای دیگر ساخته شده از اسیدهای آمینه L -α، محصولات تکامل زیستی هستند. آنها دارای یک عملکرد بیولوژیکی هستند که توسط ساختار سه بعدی منحصر به فرد آنها تعریف شده است (کیت 1991؛ برندن و طوز 1999؛ پتسکو و رینگ 2004). پروتئین های درون گشاخته، ساختار سفت و سختی را نشان نمی دهند، در عین حال هنوز عملکرد بیولوژیکی دارند که به خواص ساختاری آنها وابسته است. این پروتئین معمولا متضاد متفاوتی را بسته به اینکه کدام شریک متقابل با آنها همراه است، اتخاذ می کنند و وقتی که در یک راه حل آزاد، مجموعه ای از سازگاری های مختلف را کشف می کنند. اسیدهای آمینه مولکول های زویتیونی هستند، به این معنی که آنها هر دو گروه اسیدی (کربوکسیلات) و پایه (آمینو) دارند و دارای اتلاف خالص خالص هستند. با این حال، علاوه بر گروه های آمینو و اسید، اسیدهای آمینه دارای گروه رادیکال (یا زنجیره جانبی) هستند که به طور کوانتومی به یک کربن مرکزی، کربن α متصل هستند. اگر این زنجیره جانبی خنثی نباشد، مولکول حاصل آن شارژ خواهد شد. تنها 20 اسیدهای پروتئین زایی آمینو (که در پروتئین های طبیعی یافت می شوند) وجود دارد، و هر یک از آنها به طور خاص توسط یک یا چند کدون در کد ژنتیکی تعیین شده است.

Year: 2016

Publisher: SPRINGER

By : Gauri Misra

File Information: English Language/ 282 Page / size: 6.27 MB

Download tutorial

سال : 1395

ناشر : SPRINGER

کاری از : گاوری میررا

اطلاعات فایل : زبان انگلیسی / 282 صفحه / حجم : MB 6.27

لینک دانلود